Что такое катализатор: ТрансТехСервис (ТТС): автосалоны в Казани, Ижевске, Чебоксарах и в других городах

Что такое катализатор и где он находится

Катализатор – это устройство, без которого не может работать ни один автомобиль. Предназначено оно для того, чтобы очищать от опасных веществ поступающие в окружающую среду из выхлопной трубы газы.

Где расположен катализатор. Для работы катализатора нужна высокая температура. Существует одно единственное место, где его могут установить – после выпускного коллектора. Есть еще один вариант – катализатор встраивается внутрь коллектора. Бывает несколько типов детали:

1. Односторонний или двусторонний
   катализатор. Может выполнять сразу до двух химических реакций. Устанавливается преимущественно в дизельный двигатель.
2. Трехсторонние. Исходя из названия понятно, что выполняет 3 химических реакции. Окись азота разделяется на кислород и азот соответственно.
3. Катализатор топлива. В составе, помимо растительных компонентов, есть литий и медь.

Есть также другой вид катализатора, используется крайне редко – магнитно стационарный. Топливо обрабатывается специальным устройством, в результате чего показатели улучшаются, оно насыщается кислородом.

При нормальных условиях эксплуатации
катализатор способен прослужить около 100 000 километров. Как только расстояние будет «пройдено», обратитесь в сервисный центр, пройдите диагностику, чтобы специалисты определили степень изношенности детали.

К сожалению, но топливо во многих городах России оставляет желать лучшего. Из-за него или имеющихся проблем в двигателе, каналы катализатора забиваются. Полноценная проходимость газов становится невозможной. Любые, даже незначительные на первый взгляд неисправности, рекомендуется устранять в минимальные сроки.

Понять, что с катализатором что-то не так, можно по следующим признакам:

• при холодном запуске двигателя проблемы;
• топливо расходуется в большем объеме нежели раньше;
• газы медленно выходят из выхлопной системы.

Если автомобиль работает на высоких оборотах, и вы слышите дребезжание в районе катализатора, возможно присутствует поломка. Подобные симптомы появляются не сразу, именно поэтому не рекомендуется продолжать передвигаться на автомобиле, который прошел отведенные для катализатора километры.

Как проверить работоспособность катализатора. Главный и эффективный способ проверки – визуальный осмотр. По возможности узлы снимаются полностью. Налет, едкий запах выхлопа – все это указывает на неисправность.

Если каналы забиты, повреждены отдельные элементы, каталитический нейтрализатор должен быть заменен.

Поломка – это не причина для волнения. Не следует сразу покупать новую запчасть, попытайтесь восстановить старую. Но есть условие – структура должна быть целой, недопустимо наличие механических повреждений. На начальном этапе поможет специальная очищающая смесь.

Прогоревший катализатор удаляется. Достаточно иметь минимальный набор инструментов, которые помогут вырезать в корпусе окно и убрать катализатор. Способ надежен, требует минимум финансовых затрат.

Что такое катализатор и какие функции он выполняет — Автоновости дня

• Тюнинг

06 ноября 2015, 12:42 Андрей Квитка

Большинство автовладельцев начинают интересоваться такой деталью, как нейтрализатор, только после того, как он выходит из строя, и о его замене или ремонте сообщают в автосервисе. Это и не мудрено, так как деталь эта довольно сложная и находится в таком месте, куда автовладельцы заглядывают редко. Будучи частью выхлопной системы, катализатор расположен внизу автомобиля.

Выхлопные газы

Так что же все-таки представляет собой данная деталь, которую еще называют «каталитический нейтрализатор». Исходя из этого названия, можно сделать вывод, что катализатор предназначен для нейтрализации чего-либо. Так и есть, данная деталь позволяет снизить (нейтрализовать) вредные химические соединения, которые продуцируются в процессе сгорания рабочей смеси в двигателе.

Проще говоря, катализатор убирает часть вредных выбросов, содержащихся в выхлопных газах автомобиля. Он является основной частью системы, позволяющей автопроизводителям укладываться во все ужесточаемые экологические нормы. Если раньше машин, не оборудованных катализатором, выпускалось немало, то сейчас практически в каждом новом авто есть данная деталь той или иной сложности и эффективности.

Внутри катализатор имеет сотовую металлическую конструкцию, с нанесенным на ней тонким слоем платино-иридиевого сплава. Именно это вещество является катализатором химического процесса, в результате которого наиболее вредные химические элементы выхлопных газов трансформируются во вполне безобидные N2 и CO2.

Большинство катализаторов рассчитаны на 100 тыс. км пробега автомобиля, однако существенно уменьшить срок «жизни» данной детали могут такие факторы, как низкое качество топлива и неправильная регулировка системы смесеобразования. В этих случаях соты попросту забиваются и перестают вступать в реакцию с выхлопными газами. В итоге значение вредных выбросов достигает определенного предела, после чего специальные датчики фиксирую превышение и передают на блок электронного управления автомобиля сообщение об ошибке, которое высвечивается на приборной панели в виде предупреждения «Check Engine».

Что же делать, если катализатор вышел из строя? Можно заменить его на новый оригинальный, можно поставить универсальные катализатор, а можно и вовсе убрать его из системы, поставив вместо него пламегаситель. Выбрать подходящий вариант и сделать всю работу по ремонту катализатора можно здесь: http://www.rezonator.spb.ru/service/katalizator/.

Самый дорогой вариант – поставить оригинал. Оптимальный вариант – установка универсального катализатора. Кроме того, можно вообще уделить его из выхлопной системы, установив взамен пламегаситель, который не снизит выбросы вредных веществ, но позволит выпускной системе нормально работать и без катализатора.

Подпишитесь на нас:
Новости,
Дзен,
Google Новости,
Telegram,
ВКонтакте

Читайте также

Читайте также

Определение катализатора

По

Адам Хейс

Полная биография

Адам Хейс, доктор философии, CFA, финансовый писатель с более чем 15-летним опытом работы на Уолл-стрит в качестве трейдера деривативов. Помимо своего обширного опыта торговли деривативами, Адам является экспертом в области экономики и поведенческих финансов. Адам получил степень магистра экономики в Новой школе социальных исследований и докторскую степень. из Университета Висконсин-Мэдисон по социологии. Он является обладателем сертификата CFA, а также лицензий FINRA Series 7, 55 и 63. В настоящее время он занимается исследованиями и преподает экономическую социологию и социальные исследования финансов в Еврейском университете в Иерусалиме.

Узнайте о нашем
редакционная политика

Обновлено 27 марта 2022 г.

Рассмотрено

Маргарита Ченг

Рассмотрено
Маргарита Ченг

Полная биография

Маргарита является сертифицированным специалистом по финансовому планированию (CFP®), сертифицированным консультантом по пенсионному планированию (CRPC®), сертифицированным специалистом по пенсионному доходу (RICP®) и сертифицированным социально ответственным консультантом по инвестициям (CSRIC). Она работает в сфере финансового планирования более 20 лет и проводит дни, помогая своим клиентам обрести ясность, уверенность и контроль над своей финансовой жизнью.

Узнайте о нашем
Совет финансового контроля

Факт проверен

Майкл Логан

Факт проверен
Майкл Логан

Полная биография

Майкл Логан — опытный писатель, продюсер и руководитель редакции. Как журналист, он широко освещал деловые и технические новости в США и Азии. Он создал мультимедийный контент, который собрал миллиарды просмотров по всему миру.

Узнайте о нашем
редакционная политика

Что такое катализатор?

Катализатором на фондовых рынках является событие или другая новость, которая резко подталкивает цену акции вверх или вниз. Например, катализатором может быть отчет о прибылях и убытках, обзор аналитиков, объявление о новом продукте, изменения в законодательстве, судебные процессы, слияния и поглощения (M&A) или участие инвестора-активиста.

Основные выводы

• Катализатором на рынке может быть все, что ведет к резкому изменению текущего ценового тренда акции.
• Наиболее распространенными катализаторами являются новая, часто неожиданная информация, которая заставляет рынок переоценивать перспективы бизнеса компании.
• Примеры катализаторов включают отчеты о прибылях и убытках, новое законодательство и анонсы продуктов.
• Некоторые инвесторы и трейдеры ищут катализаторы для создания краткосрочных рыночных возможностей для получения прибыли.
• Хотя многие инвесторы в стоимость сосредотачиваются в первую очередь на основных принципах компании, может потребоваться катализатор, чтобы понять истинную ценность.

Понимание катализаторов

В финансовых СМИ катализатором является все, что ускоряет резкое изменение текущего ценового тренда акции. Это могут быть негативные новости, которые смущают инвесторов и ломают восходящий импульс, или хорошие новости, которые подталкивают акции вверх.

Инвесторы присваивают катализаторам разные уровни важности в зависимости от своей рыночной философии. Инвесторы в стоимость, как правило, уделяют меньше внимания катализаторам и вместо этого ищут операционную эффективность, целеустремленное управление, разумную оценку и сильную позицию на рынке.

Для этих инвесторов катализаторы — это приятные сюрпризы — при условии, что они были правы в своей оценке компании — либо предоставление возможности дешево нарастить позицию (в случае падения цен), либо реализация ценности, которую они увидели все время (в случае роста цен).

Тем временем инвесторы, использующие чистые импульсы, будут внимательно следить за катализаторами или их влиянием на цены, стараясь первыми распознать их в том, чем они являются. В действительности лишь немногие инвесторы полностью относятся к тому или иному типу, но попадают в какую-то часть спектра «стоимость-импульс».

Особые указания

Инвестор может сосредоточиться в первую очередь на фундаментальных показателях компании, но признать, что для реализации этой ценности потребуется катализатор. Они могут основательно подумать о том, что может быть этим катализатором, внимательно прислушиваясь к новым продуктам и состоянию рынков, на которых работает компания.

В то же время, основная часть импульсных инвесторов будет иметь некоторое представление о том, какие компании могут быть недооценены или существуют вне поля зрения основного рынка. Они составят список наблюдения и разовьют представление о том, какие новости могут спровоцировать движение цен, а не стать неудавшимися катализаторами.

Пример катализатора

Kohl’s (KSS), которая была целью инвесторов-активистов в течение последних нескольких лет, 21 января 2022 года получила предложение о выкупе от хедж-фонда активистов Starboard Value по цене 64 доллара за акцию. Акции подскочили на 37% на следующий торговый день. Это произошло после того, как Engine Capital и Macellum Advisors приобрели доли в предыдущие месяцы и подтолкнули компанию к рассмотрению вопроса о продаже. Цена акций резко выросла за один день в течение прошлого года благодаря новым объявлениям инвесторов-активистов и выпускам писем.

Источники статей

Investopedia требует, чтобы авторы использовали первоисточники для поддержки своей работы. К ним относятся официальные документы, правительственные данные, оригинальные отчеты и интервью с отраслевыми экспертами. Мы также при необходимости ссылаемся на оригинальные исследования других авторитетных издателей. Вы можете узнать больше о стандартах, которым мы следуем при создании точного и беспристрастного контента, в нашем
редакционная политика.

1. The Wall Street Journal. «Kohl’s получает предложение на 9 миллиардов долларов от Starboard Value Group».

2. Yahoo! Финансы. «Корпорация Коля (КСС)».

Центральная роль ферментов как биологических катализаторов — клетка

Основная задача белков — действовать как ферменты — катализаторы, увеличивающие скорость практически всех химических реакций внутри клетки. Хотя РНК способны катализировать некоторые реакции, большинство биологических реакций катализируются белками. В отсутствие ферментативного катализа большинство биохимических реакций протекают настолько медленно, что не могли бы протекать в мягких условиях температуры и давления, совместимых с жизнью. Ферменты ускоряют скорость таких реакций более чем в миллион раз, поэтому реакции, которые без катализа заняли бы годы, могут протекать за доли секунд, если их катализирует соответствующий фермент. Клетки содержат тысячи различных ферментов, и их активность определяет, какие из многих возможных химических реакций действительно происходят внутри клетки.

Каталитическая активность ферментов

Как и все другие катализаторы, ферменты характеризуются двумя фундаментальными свойствами. Во-первых, они увеличивают скорость химических реакций, но сами не поглощаются и не изменяются в результате реакции. Во-вторых, они увеличивают скорость реакции, не нарушая химического равновесия между реагентами и продуктами.

Эти принципы ферментативного катализа проиллюстрированы в следующем примере, в котором молекула, на которую действует фермент (называемая субстратом [ S ]) в результате реакции превращается в продукт ( P ). В отсутствие фермента реакция может быть записана следующим образом:

Химическое равновесие между S и P определяется законами термодинамики (как обсуждается далее в следующем разделе этой главы) и представлено отношением скоростей прямой и обратной реакции ( S → P и P → S соответственно). В присутствии соответствующего фермента превращение S по P ускоряется, но равновесие между S и P не меняется. Следовательно, фермент должен одинаково ускорять и прямую, и обратную реакции. Реакция может быть записана следующим образом:

Обратите внимание, что фермент ( E ) не изменяется в результате реакции, поэтому химическое равновесие остается неизменным, определяемым исключительно термодинамическими свойствами S и P .

Влияние фермента на такую ​​реакцию лучше всего иллюстрируется энергетическими изменениями, которые должны происходить при превращении 9от 0106 S до P (). Равновесие реакции определяется конечными энергетическими состояниями S и P , на которые не влияет ферментативный катализ. Однако для того, чтобы реакция шла, субстрат должен быть сначала переведен в более высокое энергетическое состояние, называемое переходным состоянием . Энергия, необходимая для достижения переходного состояния (энергия активации), представляет собой барьер для протекания реакции, ограничивая скорость реакции. Ферменты (и другие катализаторы) действуют, уменьшая энергию активации, тем самым увеличивая скорость реакции. Повышенная скорость одинакова как в прямом, так и в обратном направлении, поскольку оба должны пройти через одно и то же переходное состояние.

Рисунок 2.22

Энергетические диаграммы для катализируемых и некаталитических реакций. Проиллюстрированная реакция представляет собой простое превращение субстрата S в продукт P. Поскольку конечное энергетическое состояние P ниже, чем у S , реакция протекает слева направо. Для (подробнее…)

Каталитическая активность ферментов заключается в связывании их субстратов с образованием комплекса фермент-субстрат ( ES ). Субстрат связывается с определенной областью фермента, называемой активным центром. Связанный с активным центром субстрат превращается в продукт реакции, который затем высвобождается из фермента. Таким образом, катализируемая ферментом реакция может быть записана следующим образом:

Обратите внимание, что E не меняется в обеих частях уравнения, поэтому равновесие не изменяется. Однако фермент обеспечивает поверхность, на которой реакции превращения S в P могут происходить более легко. Это результат взаимодействий между ферментом и субстратом, которые снижают энергию активации и способствуют образованию переходного состояния.

Механизмы ферментативного катализа

Связывание субстрата с активным центром фермента представляет собой очень специфическое взаимодействие. Активные центры представляют собой щели или бороздки на поверхности фермента, обычно состоящие из аминокислот из разных частей полипептидной цепи, объединенных в третичную структуру свернутого белка. Субстраты первоначально связываются с активным центром посредством нековалентных взаимодействий, включая водородные связи, ионные связи и гидрофобные взаимодействия. Как только субстрат связывается с активным центром фермента, несколько механизмов могут ускорить его превращение в продукт реакции.

Хотя в простом примере, рассмотренном в предыдущем разделе, использовалась только одна молекула субстрата, большинство биохимических реакций включают взаимодействие между двумя или более различными субстратами. Например, образование пептидной связи предполагает соединение двух аминокислот. Для таких реакций связывание двух или более субстратов с активным центром в правильном положении и ориентации ускоряет реакцию (1). Фермент обеспечивает матрицу, на которой реагенты собираются вместе и должным образом ориентируются, чтобы способствовать образованию переходного состояния, в котором они взаимодействуют.

Рисунок 2.23

Ферментативный катализ реакции между двумя субстратами. Фермент обеспечивает матрицу, на которой два субстрата соединяются вместе в правильном положении и ориентации для взаимодействия друг с другом.

Ферменты ускоряют реакции также путем изменения конформации их субстратов, приближая их к конформации переходного состояния. Простейшей моделью взаимодействия фермент-субстрат является модель типа «замок-ключ» , в которой субстрат точно помещается в активный центр (). Однако во многих случаях конфигурация как фермента, так и субстрата модифицируется за счет связывания субстрата — процесс, называемый индуцированная посадка . В таких случаях конформация субстрата изменяется так, что она больше напоминает переходное состояние. Напряжение, создаваемое таким искажением подложки, может дополнительно способствовать ее переходу в переходное состояние за счет ослабления критических связей. Более того, переходное состояние стабилизируется его прочным связыванием с ферментом, что снижает необходимую энергию активации.

Рисунок 2.

24

Модели фермент-субстратного взаимодействия. (A) В модели «замок-ключ» субстрат точно соответствует активному центру фермента. (B) В модели индуцированного соответствия связывание субстрата искажает конформации как субстрата, так и фермента. Это искажение (далее…)

В дополнение к объединению нескольких субстратов и искажению конформации субстратов для приближения к переходному состоянию, многие ферменты непосредственно участвуют в каталитическом процессе. В таких случаях специфические боковые цепи аминокислот в активном центре могут реагировать с субстратом и образовывать связи с промежуточными продуктами реакции. Кислотные и основные аминокислоты часто участвуют в этих каталитических механизмах, как показано в последующем обсуждении химотрипсина как примера ферментативного катализа.

Химотрипсин является членом семейства ферментов (сериновых протеаз), которые расщепляют белки, катализируя гидролиз пептидных связей. Реакция может быть записана следующим образом:

Различные члены семейства сериновых протеаз (включая химотрипсин, трипсин, эластазу и тромбин) обладают различной субстратной специфичностью; они преимущественно расщепляют пептидные связи, расположенные рядом с разными аминокислотами. Например, в то время как химотрипсин расщепляет связи рядом с гидрофобными аминокислотами, такими как триптофан и фенилаланин, трипсин расщепляет связи рядом с основными аминокислотами, такими как лизин и аргинин. Однако все сериновые протеазы сходны по структуре и используют один и тот же механизм катализа. Активные центры этих ферментов содержат три критически важные аминокислоты — серин, гистидин и аспартат, — которые управляют гидролизом пептидной связи. Действительно, эти ферменты называются сериновыми протеазами из-за центральной роли остатка серина.

Субстраты связываются с сериновыми протеазами путем встраивания аминокислоты, примыкающей к сайту расщепления, в карман в активном центре фермента (). Природа этого кармана определяет субстратную специфичность различных членов семейства сериновых протеаз. Например, связывающий карман химотрипсина содержит гидрофобные аминокислоты, которые взаимодействуют с гидрофобными боковыми цепями его предпочтительных субстратов. Напротив, связывающий карман трипсина содержит отрицательно заряженную кислую аминокислоту (аспартат), которая способна образовывать ионную связь с остатками лизина или аргинина своих субстратов.

Рисунок 2.25

Связывание субстрата сериновыми протеазами. Аминокислота, примыкающая к расщепляемой пептидной связи, вставляется в карман в активном центре фермента. У химотрипсина карман связывает гидрофобные аминокислоты; связывающий карман трипсина содержит (подробнее…)

Связывание субстрата позиционирует расщепляемую пептидную связь рядом с активным центром серина (). Затем протон этого серина переносится в активный центр гистидина. Конформация активного центра способствует переносу протона, поскольку гистидин взаимодействует с отрицательно заряженным аспартатным остатком. Серин реагирует с субстратом, образуя тетраэдрическое переходное состояние. Затем пептидная связь расщепляется, и С-концевая часть субстрата высвобождается из фермента. Однако N-концевой пептид остается связанным с серином. Эта ситуация разрешается, когда молекула воды (второй субстрат) входит в активный центр и обращает предшествующие реакции. Протон молекулы воды переносится на гистидин, а его гидроксильная группа – на пептид, образуя второе тетраэдрическое переходное состояние. Затем протон переносится с гистидина обратно на серин, а пептид высвобождается из фермента, завершая реакцию.

Рисунок 2.26

Каталитический механизм химотрипсина. Три аминокислоты в активном центре (Ser-195, His-57 и Asp-102) играют решающую роль в катализе.

Этот пример иллюстрирует некоторые особенности ферментативного катализа; специфичность фермент-субстратных взаимодействий, расположение различных молекул субстрата в активном центре и участие остатков активного центра в формировании и стабилизации переходного состояния. Хотя тысячи ферментов в клетках катализируют множество различных типов химических реакций, в их работе применяются одни и те же основные принципы.

Коэнзимы

Помимо связывания своих субстратов, активные центры многих ферментов связывают другие малые молекулы, участвующие в катализе. Простетические группы представляют собой небольшие молекулы, связанные с белками, в которых они играют важную функциональную роль. Например, кислород, переносимый миоглобином и гемоглобином, связан с гемом, простетической группой этих белков. Во многих случаях ионы металлов (например, цинка или железа) связаны с ферментами и играют центральную роль в каталитическом процессе. Кроме того, различные низкомолекулярные органические молекулы участвуют в специфических типах ферментативных реакций. Эти молекулы называются коферментами, потому что они работают вместе с ферментами, увеличивая скорость реакции. В отличие от субстратов коферменты не изменяются необратимо в результате реакций, в которых они участвуют. Скорее, они перерабатываются и могут участвовать во множестве ферментативных реакций.

Коэнзимы служат переносчиками нескольких типов химических групп. Ярким примером кофермента является никотинамидадениндинуклеотид ( НАД ⁺ ), который функционирует как переносчик электронов в окислительно-восстановительных реакциях (). НАД ⁺ может принимать ион водорода (Н ⁺ ) и два электрона (е ^— ) с одного субстрата, образуя НАДН. Затем НАДН может отдавать эти электроны второму субстрату, повторно образуя НАД ⁺ . Таким образом, НАД ⁺ переносит электроны с первого субстрата (который окисляется) на второй (который восстанавливается).

Рис. 2.27

Роль НАД ⁺ в окислительно-восстановительных реакциях. (A) Никотинамидадениндинуклеотид (НАД ⁺ ) действует как переносчик электронов в окислительно-восстановительных реакциях, принимая электроны (е ^— ) с образованием НАДН. (B) Например, NAD ⁺ может принимать электроны от одного субстрата (подробнее…)

Несколько других коферментов также действуют как переносчики электронов, а третьи участвуют в переносе множества дополнительных химических групп (например, , карбоксильные группы и ацильные группы; ). Одни и те же коферменты действуют вместе с множеством различных ферментов, катализируя перенос определенных химических групп между широким спектром субстратов. Многие коферменты тесно связаны с витаминами, которые частично или полностью составляют структуру кофермента. Витамины не требуются бактериям, таким как E. coli , но являются необходимыми компонентами рациона человека и других высших животных, утративших способность синтезировать эти соединения.

Таблица 2.1

Примеры коферментов и витаминов.

Регулирование активности ферментов

Важной особенностью большинства ферментов является то, что их активность не постоянна, а может модулироваться. То есть активность ферментов можно регулировать так, чтобы они функционировали надлежащим образом для удовлетворения различных физиологических потребностей, которые могут возникнуть в течение жизни клетки.

Одним из распространенных типов регуляции ферментов является ингибирование по принципу обратной связи, при котором продукт метаболического пути ингибирует активность фермента, участвующего в его синтезе. Например, аминокислота изолейцин синтезируется серией реакций, начиная с аминокислоты треонина (). Первый этап пути катализируется ферментом треониндезаминазой, которая ингибируется изолейцином, конечным продуктом пути. Таким образом, достаточное количество изолейцина в клетке ингибирует треониндезаминазу, блокируя дальнейший синтез изолейцина. Если концентрация изолейцина снижается, ингибирование по принципу обратной связи снимается, треониндезаминаза больше не ингибируется и синтезируется дополнительный изолейцин. Регулируя таким образом активность треониндезаминазы, клетка синтезирует необходимое количество изолейцина, но избегает затрат энергии на синтез большего количества изолейцина, чем необходимо.

Рисунок 2.28

Подавление обратной связи. Первый этап превращения треонина в изолейцин катализируется ферментом треониндезаминазой. Активность этого фермента ингибируется изолейцином, конечным продуктом пути.

Ингибирование по принципу обратной связи является одним из примеров аллостерической регуляции, при которой активность фермента контролируется путем связывания небольших молекул с регуляторными участками фермента (). Термин «аллостерическая регуляция» происходит от того факта, что регуляторные молекулы связываются не с каталитическим участком, а с отдельным участком на белке (9). 0106 алло = «другое» и steric = «сайт»). Связывание регуляторной молекулы изменяет конформацию белка, что, в свою очередь, изменяет форму активного центра и каталитическую активность фермента. В случае треониндезаминазы связывание регуляторной молекулы (изолейцина) ингибирует ферментативную активность. В других случаях регуляторные молекулы служат активаторами, стимулируя, а не ингибируя ферменты-мишени.

Рисунок 2.29

Аллостерическая регуляция. В этом примере активность фермента ингибируется связыванием регуляторной молекулы с аллостерическим сайтом. В отсутствие ингибитора субстрат связывается с активным центром фермента, и реакция протекает. Переплет (далее…)

Активность ферментов также можно регулировать путем их взаимодействия с другими белками и ковалентными модификациями, такими как добавление фосфатных групп к остаткам серина, треонина или тирозина. Фосфорилирование является особенно распространенным механизмом регуляции активности ферментов; добавление фосфатных групп либо стимулирует, либо ингибирует активность многих различных ферментов ().